蜘蛛絲的奧秘(原來蜘蛛絲咁犀利)

AWU

蜘蛛是一種四億年前便存在於地球的古老生物，他不是昆蟲，而是節肢動物，專以昆蟲或小動物為食，其種類計有101科4萬餘種之多。它們都有8條腿、不但能拉絲結網，還能眼觀四方，而且都有毒牙。千萬別以為只要被任何一種蜘蛛咬一口，都有可能致命。事實上，除非有特殊的過敏體質，否則在四萬種不同的蜘蛛中，只有黑寡婦與棕色隱者兩種蜘蛛，會有致命的傷害力。+ {3 U& h% ^. [# g, }" [8 w. _
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一、謎樣的夢幻材 … 蜘蛛絲
: B/ F2 \$ S- h地球上會織網的蜘蛛有2萬多種，所吐出的絲是蜘蛛捕捉獵物的武器、跳躍、逃跑時的生命線，對科學家而言它則是不可思議的纖維材料。但科學家們在讚嘆之餘，仍苦於無法合成出任何足以媲美天然蜘蛛絲之纖維。6 k5 m+ h) p! K& J, u. A3 o
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對於蜘蛛絲，我們已知它是目前生物界中最具韌性之蛋白質纖維，一般是由數十至數百根微絲抱合而成絲，兼具輕量、柔軟、彈性、生物可分解、生體適合性和自我組裝修補等特性。蜘蛛絲的主要成分為蛋白質胺基酸，其中60﹪化學成分是丙胺酸（Alanine）、甘胺酸(Glycine)，其他則是由20餘種次要胺基酸組合而成的，也有某些蜘蛛絲化學成分多達300種以上，非常的複雜，目前無法以人工方式加以完全合成仿製。; J; N  T% j3 L! S9 }* J- f4 V

6 h$ X7 h& m4 r% H" n; M二、蜘蛛吐絲的謎團
0 N& |# _: |4 g! m( p■ 蜘蛛奇妙的乾式紡絲
% \* o! m; D) ?蜘蛛吐絲的第一個特徵是蜘蛛體內所生成的胺基酸在絲囊內時呈液態狀，在吐出與空氣接觸呈纖維狀的同時，水分會快速散去，進而形成固狀結晶的非水溶性蜘蛛絲。說穿了也就是乾式紡絲。' ^9 e  c0 G$ j
目前我們謹知，絲囊內呈液態狀水溶性的胺基酸蛋白分子鏈(3萬分子量的小蛋白質)並未形成結晶，所以沒有固定的排列方式。只有在水溶性的蛋白質蛛絲溶液受到蜘蛛腹部的壓力，被擠壓通過腺體前狹窄的紡管時，蛋白分子鏈才會因為受高剪切力作用而順項排列成液晶態溶液。吐絲時液晶態溶液通過紡口，因水份的散去蛋白分子鏈會轉移成含有不溶性摺疊β-sheet結晶而成之蜘蛛絲。) o8 w  H2 H& p* Y
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■ 常溫常壓下紡絲
2 x# L& c$ r& S蜘蛛在吐絲時還有另外一項特點，就是它和蠶一樣能在常溫常壓下製絲。但不同的是，蜘蛛絲的玻璃轉移溫度(Tg)非常低，甚至能在零下40℃極為寒冷的環境下吐絲結網。蜘蛛能在室溫下輕易紡出不溶性解具韌性之纖維製程，為需高溫的化學紡絲製程所不及，令科學家稱羨。4 `7 n3 O% c, Y6 U8 @3 y

1 r! V/ ~( T) g8 T. U■ 只需以水為溶劑* X. Q- l: i* O" E( |7 @5 Z% e4 p
蜘蛛在不同溫度、溼度下所吐出的絲會有些許差異，但特殊的是只需以水為溶劑，蜘蛛便能順利吐絲。蜘蛛能先在體內腺體水中合成出十分濃縮的絲蛋白質水溶液，再利用他紡出纖維來。目前謹知水分對於胺基酸在聚合成絲後的強韌度影響很大。但現有之技術仍無法模仿出此蛋白質水溶液，只能使用強烈的化學溶劑，但如此一來會破壞了蛋白質的折疊方式。
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■ 精密的紡絲過程控制
& {8 f# t5 o9 {9 z. l( R+ g我們謹知，蜘蛛吐絲的過程控制是造就絲品質的重要關鍵。至於吐絲過程與機制，很遺憾的目前尚無法完全知曉，具關鍵性的拔絲技巧，現行科技技術也無法模仿。( B( q% u- A( u5 T
一般蜘蛛吐絲是利用紡絲器(Spinneret)上之噴口(Spigot)排出，但視蜘蛛種類及需求不同，其紡絲器通常有3~4對，其內擁有5~8個紡嘴板。若再加上每個紡嘴板上有200~300個噴口，算來蜘蛛有著非常強的紡絲能力。若簡單地將蜘蛛吐絲過程，對照化纖廠裡抽絲設備，蜘蛛的「紡絲器」便類似於「紡嘴」，不同的是蜘蛛身上每個紡絲器各有其相對應的腺體功能，各有所司，分工精良: Y+ M* s0 [7 m* h/ P% `5 h
通常一個紡績器上有數百個小孔，經由這些孔可抽出數百條的小絲。此時之絲蛋白質分子量大約是原來液態蛋白質分子量的10倍，甚至高至20~30萬。接下來蜘蛛會利用它那有力的鉤爪拉扯抽出後經櫛器刷毛整理，使部份蛋白分子鏈能呈現皺摺狀整齊地排列在一起，再藉側鏈氫鍵結合的作用力，形成一種具高抗拉強度的結晶絲，然後將其放置至適當的位置上，構築成蜘蛛網。
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$ O6 l' g% u7 f■ 聰明的酸化處理
) C7 T) ?- E" c2 O$ j丹麥科學家對「十字園蜘蛛」的吐絲過程進行研究後發現，其實蜘蛛會利用酸來使自己的絲變得堅韌。因為其蜘蛛絲蛋白在流經導管(Duct)溝槽時，體內某種特殊細胞會自動抽取蜘蛛絲蛋白水分內的氫原子，在將其集中形成酸浴後，蜘蛛會利用滲透過程對吐出的絲進行酸化處理。以一程序讓蜘蛛絲蛋白接觸到酸時，會折疊起來相互形成橋樑結構，從而增強硬度。# r0 `3 H, x- O$ q, `# p, [

4 D0 b9 J% L7 {8 n. x+ G三、 蜘蛛絲結構
" k! A2 @$ `0 B: W# I) c' f■ 蜘蛛不重視品質管制的結果，成就了夢幻材料
. [8 i: |4 H+ `7 [7 J科學家們在摸索蜘蛛絲的蛋白質成分的同時，對於蜘蛛絲結構也同樣的充滿疑惑。美國科學家Lynn Jelinski，曾經以D-NMR(氘－核磁共振儀)來分析蜘蛛絲，發現蜘蛛絲蛋白丙胺酸內，存在著胺基酸規則排列與不規則兩大區域。另外，蜘蛛吐出來的絲常常是粗細不定的。這意味著蜘蛛吐絲時，是缺乏品管概念還是它另有目的呢?
7 E6 {, J- ^7 w  J7 A3 T$ |其實固體狀的蜘蛛絲內呈不規則糾結狀的甘胺酸蛋白分子鏈，是其具有彈性的原因。而另一種規則的2nm左右的丙胺酸結晶性蛋白分子鏈，以及50nm左右的非週期性規則排列分子鏈，則可能是其強度的來源。實驗證明吐絲越快，施力越強，其皺摺狀分子鏈形成的結晶構造也就越多，其強度也會增大。但實際上蜘蛛絲的機械性質並不遵守一般應力與應變之線性關係。
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■ 高強韌度的蜘蛛絲從何而來
- E. ^) b# r3 |9 Q由於蜘蛛絲令人稱羨的強韌，讓不少科學家急於解開其材料結構之謎，然而事實卻沒想像中這麼單純。蜘蛛絲為三重β-摺疊立體結構，微纖分子間有極強之氫鍵引力。結晶區的絲蛋白分子結構存在型式則是以順纖維軸向或不順著纖維軸向排列著「反平行(摺疊鏈片晶型」(Plearedβ-sheet)。非晶區則是由甘氨酸為主的絲蛋白分子所構成。在驚訝其胺基酸存有排列與不規則兩大區域之餘，一般學說認為蜘蛛絲的韌性可能來自於其以氫做鍵結如拉鍊般的Plearedβ-sheet立體結構，但卻不太了解其生成原因細節。7 g" }( Z5 v4 N4 j0 q% y

) S) Z# K5 a& \* @' B' U四、蜘蛛絲的特異功能: R- T+ M6 k8 Q' z
■ 已知最為強韌的蛋白纖維+ S( Z! e! j3 O; ^
蜘蛛絲可說是目前已知最具韌性的一種纖維，根據研究顯示，蜘蛛縱絲的拉伸強度可達同直徑鋼絲的5倍，如果一同接受拉力實驗，扯斷蜘蛛絲所需的能量可比扯斷鋼絲的能量足足大上百倍，且可以延伸約20~27%而不會斷裂，而鋼的延伸率只有1%。實驗證明，若蜜蜂以30公里的時速撞上蜘蛛絲，它會恢復原狀且不變形，韌性十足。更重要的是其重量只有人類頭髮的十分之一。" L, l8 y# J1 d
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■ 足以攔截747噴射機的黏性1 V4 p7 ?, q) D& B/ n
蜘蛛另一個令人驚訝之處是牠能吐出不同種類的絲。一般蜘蛛在結網時，會先構築放射狀骨架絲線，科學家稱其為縱絲。縱絲主要的功用是支撐蜘蛛網的結構，用以作為框架，強度非常的大但是不具有黏性。在骨架完成後，蜘蛛會接著以反時鐘的方式織造圓形螺旋蛛網，也就是橫絲。若仔細觀察，會發現橫絲上有似水滴狀的凸起珠狀物，稱之為黏珠，是蜘蛛獵捕食物的關鍵。
- x& U" K. M* T8 Q5 T9 y, N" w蜘蛛絲上密密麻麻佈滿的黏珠，是由4%為黏性物質以及80%的水所組成，其黏性能讓誤闖入之昆蟲難以脫身。至於蜘蛛橫絲到底有多黏呢？科學家的比喻是這樣的，若能有鉛筆般粗蜘蛛絲來結成網，即可攔截住一架飛行中的747噴射機。 當然，要有這般能耐，光有黏性是不夠的，尚須有韌性。
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■ 能承受撞擊力的彈性# q' U3 ~( X* m* G
為何蜘蛛網可以承受撞擊力而不受損害呢?關鍵在於水分。一般蜘蛛網中約有750個珠絲交叉連接點，為保護、加強這些連接點，蜘蛛絲上80%的水分會形成薄膜，包住網中的連接點，使其中的絲糾結、穩固，並讓蜘蛛網在承受撞擊時不致於受損害。簡單的說，豐富的水分讓蜘蛛絲具有絕佳的柔軟度與彈性，再與黏性相輔相成，獵捕昆蟲萬無一失。另外值得一提的是蜘蛛絲不同於一般的彈性材料有固定楊氏係數(Young's Modulus)，反而是會隨著應力或應變的增加而增加。因此，蜘蛛絲斷裂應變很大，不易斷裂。
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7 M, ]' ?0 r% U■ 動能轉化成熱能4 v) m: Z5 T$ j# h9 s+ f3 r
為了防止獵物在蜘蛛網上掙扎時會扯破了蜘蛛網，蜘蛛絲能將昆蟲掙扎的動能轉化成熱的形式吸收、發散。至於能量吸收的程度，一般預估蜘蛛絲能將70﹪的動能轉化成熱能，高能量吸收的特性不得不令人驚嘆。0 {  h8 N" \8 P' G& {1 [
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■ 無法解釋的遇水超收縮現象
* G1 C7 `$ j, |蜘蛛絲遇溶劑或水會有超收縮的特性是另一個讓科學家急於解開的謎團，至於其收縮量則隨蜘蛛品種和溶劑性質而變。就拿Nephila clavipes蜘蛛來說，其曳引絲在遇水後直徑會由2μm膨脹為4μm，但長度會縮短一半。通常乾蜘蛛絲非常強韌，斷裂伸度約35﹪，然而在濕的狀態下，斷裂伸度高達300﹪。一般認為這是蜘蛛絲內部分子與水氣相互作用的結果，為何遇水會發生超收縮的現象，則仍有待研究，只是已有科學家認為可應用此特性於高敏感度的濕氣偵測器上。但奇怪的是，蜘蛛絲的韌性還是要依賴水的存在，烤乾的蜘蛛絲反而會變脆，所以蜘蛛絲仍需在含有水分的空氣或環境中使用。8 N0 a& [4 w* Q2 z  N, G
雖然受水分限制，蜘蛛蛋白卻有著另一項特異功能是纖維的不透水，歐洲甚至有種水蜘蛛，能利用蜘蛛絲不透水的特性，在水中結網。此種蜘蛛絲甚至在結成類似於透明的潛水袋的蜘蛛網時，夠抓住氣泡、儲存空氣以供蜘蛛呼吸。+ G3 C8 Z5 Q1 e. f$ j- b
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■ 生物可分解性
1 s; X/ a* U8 \% ~- _3 |蛛蛛絲是一種由胺基酸自然生成的蛋白纖維，不但能以最少能源進行自然合成、紡絲，就連最終產品絲網都能在自然環境中生物降解，不產生有害物質，對生態環境不造成影響。另外，天然蜘蛛絲擁有生體適合性且無毒，是生醫上的好材料。至於其他特性，則綜合整理於下表。' v0 y! U; k$ J" J- ^

5 X9 M) b7 G( f( x蜘蛛絲特性9 \# Q7 |- Y& B; T
物理8 S1 O8 s, x1 L  g
化學
, t3 a' u) r9 }0 ~生物
9 l& B) B6 J1 c& P拉伸強度1 m& a2 A( |5 I5 ?. w& L: z! C8 O% q6 \2 u
彈性, w  x! g8 G8 B) h
耐熱性
% y! c$ y' Q: K7 s( w3 R耐水性' D9 G( E& \# a
遇水收縮
- H, Y: o4 ~9 T, O3 o熱能轉換
, k9 U+ H6 `9 u耐化學藥品性
! r8 ^% R% W' P: M( L: E遇水收縮
) L, y9 P& r* V+ ^抗菌性
, K6 c6 n3 }% K% Y- |' {非抗原性
' q0 F# b: S- E- W7 U$ H8 y抗菌性2 }3 c5 I, B- g3 X
生體適合性# e+ X# w* G0 c$ k  r
生物可分解5 R2 ]1 b1 H7 c: r
, d. u" Q0 v- o$ E. p8 v
五、蜘蛛絲的應用領域
. x- |& z1 v; d5 E蜘蛛絲會如此吸引科學家注意，是因為其同時具有韌性、纖細、生物可分解性、輕質、具彈性、能吸收能量和自修補能力等等的特異功能，讓它能廣泛的運用於特殊材料上。蜘蛛絲最早商品化的產品是天文望遠鏡內準線，其後廣泛運用於槍枝瞄準器上準線。至於防彈衣之運用，則因蜘蛛絲過於柔軟而必須與其他材料複合，無法單獨使用。倒是具韌性、質輕與透濕防水機能，對防彈衣的改良值得期待。
" |/ b+ h' L- V4 p
0 n& D) ^! h6 S) l4 ]- t0 k3 F應用天文望遠鏡內準線之蜘蛛絲與準線形狀
( t; s. Y6 ~# o( Z7 g/ ^, v$ ?, q6 V+ A6 E- Q8 `
而目前最新之應用則為奈米尺寸導電線。日前，德國科學家利用紫外雷射脈衝均勻地縮減黑寡婦蜘蛛絲的直徑，順利將3～5μm直徑的蜘蛛絲縮減到100nm左右且強度不會降低，並將其纏繞在極細的導電金屬絲上製成強度極高的導線。並設計用電鍍方法直接把導電金屬鍍在蜘蛛絲上，從而可製成長度約1m的奈米導線。
9 }+ _( f& C7 R
& w+ v* G' W/ W% f9 V蜘蛛絲的可能應用領域! [& c9 X- v4 r" g, ?
纖維特性
' z7 P( G$ I$ W7 H* s可能運用
+ r7 h# Q, b( a6 J6 I! p+ S% ~5 S6 o透濕防水與柔軟度
6 V0 m- N" X0 K1 t" f4 ]衣著紡織品、織物: \' [* P' }. ^8 Q& v3 }
高韌性、輕量
$ u0 g) M0 P+ ?耐化學藥品性6 m( d: h! z2 D% j6 A
複合材料、耐高衝擊力材料. y5 [  W* |. }. X( G% N
航太複合材料
% C& D3 D; |* a# e& Q軍事應用、防彈背心、繩索、釣魚線
8 T& A1 W' T% I7 g& b; ?天文望遠鏡內準線
. R% }& t: u: [/ G2 i% C& {能量吸收轉換
* Q6 p: `1 _4 z( z耐水性3 R) C9 p( @% r. T8 ?2 n: Z5 y& v
複合材料、耐高衝擊力材料
3 i; }- i8 C, |. ~2 c5 ?: y帆船、滑翔翼之風帆
7 B' x$ D' E0 y: X/ i; Y生體適合性(生物相容性)
$ i8 J% m  k: o抗菌
2 z( {; Y4 s8 \# _6 B醫療用途3 o9 }6 c% v2 d* c2 e
縫合線、人工韌帶、人工皮膚等外科植入材料
  c' n. F$ X8 H" Z* {) h( m奈米尺寸纖維
( l- [: V- w1 I* K+ Q+ ~人工眼角膜材料: v, S! x; {( |# }) |5 U; y
磁性和導電材料
5 Z* J9 A8 }" h6 q5 j6 U# F3 Y8 @遇水超收縮
1 R1 B/ w0 `! c* a7 l& w高敏感度濕氣偵測器

bennyhyc

wow...so much infomation....thank you

nkt1000

蜘蛛(積)既蜘蛛網真係好勁!!!

mtvcmh

唔怪得蜘蛛俠咁勁啦/ w% Z4 V0 ?8 n  y
第日人類都做到蜘蛛絲; [0 `' X+ ]; {
咁重唔可以飛天

dark33

這就是大自然既奧妙

AWU

Originally posted by mtvcmh at 2005-10-24 23:52:1 @0 x7 c8 P- @& z. W/ E
唔怪得蜘蛛俠咁勁啦
- J( V- s& }# H1 A9 J第日人類都做到蜘蛛絲
5 B7 G+ q8 ^" z4 l% c咁重唔可以飛天

8 ?4 \0 I3 e% D( D: B  S- \& p' a  [; B2 E- m$ x
咁你要努力d讀書啦,因此文之下半部份我沒post出來(太長,怕大家悶.....). x% M0 D' Q9 q. r
主要係講現今仍未能做出仿製的蜘蛛絲
  j- R; J6 h# f: r- u: U( ^# L$ ^

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6 a8 C5 z" @0 n! C, {8 g六、仿造蜘蛛絲
( \) D+ T  C4 H+ Q2 f種種特性顯示，蜘蛛絲明顯地優於目前各種天然及人造纖維。雖然已知蜘蛛絲蛋白內至少含有22000以上之基因對，仿製困難，但最近幾年基因遺傳工程的蓬勃發展，讓仿製技術有了重大之突破。
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: T% d% m# m4 a& F0 p7 j1. 含蜘蛛絲之蛋白蠶絲2 p+ v* T7 u" f, J3 c( ]
科學家們在思考如何製造蜘蛛絲時，最先想到的就是像養蠶般來養殖蜘蛛進而取絲。杜邦公司研究人員甚至提出「蜘蛛牧場」的藍圖，但結果卻不甚理想。因為蜘蛛不但生性獨居、具地域性、遇同類甚至會相互殘殺。再加上蜘蛛只吐出適用於自己結網的絲量，無法像蠶一樣大量的吐絲，所以也不利於收集再加工。種種因素讓科學家們放棄養殖，轉而將重點置於基因轉移上。目前，已有科學家能將蜘蛛蛋白基因轉移至蠶基因上，使其直接吐出接近蜘蛛絲特性的蠶絲。此種絲的抗斷裂的強度為一般蠶絲的10倍，尼龍的5倍，伸縮率高達35%，較尼龍絲來的好些。! [- @! q$ U) O+ ]
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另外，中國大陸中科院上海生物化學與細胞生物學研究所，正嘗試將在移植蜘蛛基因的同時，加入綠色螢光蛋白基因，讓看似平常的蠶繭，能在紫外燈照射下，發出螢螢綠光。
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2. 利用細菌合成蜘蛛絲蛋白) H; k, G9 Q% Q
另一種直接生產蜘蛛絲的方法是利用細菌。此方面的研究起因於科學家們想利用細菌單純且易於大量繁殖之特性，來解決蜘蛛DNA難以追溯及製造的問題。雖然蜘蛛絲蛋白分子非常長，但卻不易注入其他有機體的基因密碼內，目前技術也僅能轉移某一小段基因至細菌上，再令其自我組織、生長。只可惜所製成之絲蛋白有著韌度不佳、基因易被重組的問題。7 R3 J/ r1 q( i& z5 G6 T
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為了增加絲的韌性，目前，英國科學家已能將蜘蛛製造拉曳絲的基因注入某種特殊的細菌中，再藉由此種細菌生成絲蛋白，在大量收集後，以模仿絲囊吐絲的方法由注射器的空心針擠壓而得到蜘蛛絲。通常，被轉移蜘蛛絲基因之細菌多在發酵罐中進行培養，但是培養基內需添加大量甘氨酸和丙氨酸等蛋白質成分，成本非常的高昂。
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3. 蜘蛛絲蛋白轉動物基因
, [' D! [7 s( T0 ]由於以細菌培養絲蛋白的方法，其不溶性的絲蛋白質會在細胞中黏成一團，就算是取出蛋白質加以純化，所得之纖維也非常容易斷裂。為解決此問題，美國、加拿大、丹麥、英國、德國、蘇聯及中國大陸科學家們開始在可分泌水溶性蛋白質的哺乳動物上動腦筋。最早成功的例子是天竺鼠與母牛。/ l. i: z/ @1 _. ?
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(1) 天竺鼠與母牛! v* g" p# G% m
1999年，加拿大Nexia Biotechnologies公司科學家Anthoula Lazaris和Costas Karatzas，與美國陸軍暨生化指揮中心(The U.S. Army Soldier and Biological Chemical Command，簡稱SBCCOM)合作開發基因轉移技術來合成蜘蛛絲絲。並於2002年初在科學(Science)雜誌上，發表其成功地將來自Nephila Clavipes蜘蛛基因，轉移至能分泌水溶性蛋白質的哺乳動物身上的成果。就論文看來，天竺鼠的部分是將曳引絲(Dragline Silk)基因轉移至腎細胞中，希望能利用天竺鼠腎細胞來生產大量基因重組蛋白。另一組實驗是將曳引絲基因轉置到擅長分泌蛋白質到細胞外的牛乳腺細胞上。
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在將這二種細胞分泌至細胞外的可溶性絲蛋白收集、提煉、純化後，能抽出一種名為MaSpI的絲蛋白質，再效法蜘蛛常溫紡絲。其過程是先在水中濃縮MaSpl蛋白質，再用針筒將MaSpl從針頭一端的小洞擠至含甲醇的溶液中，因其射出的過程能讓蛋白質溶液因環境而改變排列，所以能合成出連續的纖維。目前已知此纖維強度不及Kelvar，彈性也只與尼龍一般，不如天然蜘蛛絲伸縮自如，但質量較輕。不過由於只片面地使用某一種蜘蛛絲蛋白質來紡製纖維，其纖維在柔韌性上仍待克服。$ y3 g7 ]4 o0 o5 A
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(2) 山羊
1 V" ~2 D$ B% @7 J, @' j; _, w, uNexia Biotechnologies，在2002年初開始進一步的研究將蜘蛛絲基因轉移到羊的乳腺細胞，期望能靠此步驟直接從羊乳中獲取絲蛋白質。此方法必須山羊胚胎形成初期，將蜘蛛基因注射細胞核內，成功率只有5%。目前該公司已成功地將一個蜘蛛絲基因轉移各至擁有的七萬個基因的兩隻公山羊身上(BioSteel Goats)。並進一步計劃，讓這兩隻公山羊與母山羊交配，期望他們所孕育的下一代能產出含有蜘蛛絲蛋白的山羊乳。雖然在基因轉移技術上，Nexia Biotechnologies已取得專利，並已預先將纖維命名為BioSteel(r)，但由於第二代山羊並未產乳，成功與否仍有待觀察。
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至於為何選擇山羊來作基因轉移，最大原因是乳山羊從出生到能生產羊乳的時間較短，適合實驗，並可分泌大量的水溶性複合蛋白質。另外，蜘蛛產生絲的腺體與山羊的乳腺類似，均是由上皮細胞構成，在理論上基因轉移可能較為容易，並利用羊乳取得蜘蛛絲蛋白。據報導，BioSteel(r)人造蜘蛛絲彈性相當的好，但是其強度只有天然蜘蛛絲的20-40%，粘性亦較低。  Q- W1 r! s" u2 p! d& ?! N/ ^
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4. 蜘蛛絲蛋白轉植物基因
& _1 N9 U. W! b4 a雖然科學家們計劃以培育轉基因至細菌或山羊身上來生產絲蛋白，但在成本過高。技術及商業化困難的壓力下，尋求轉基因植物來生產絲蛋白也成了熱門之研究方向。一般估計製造轉基因植物的費用只要轉基因細菌加工費用的20%，甚至更低。
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4 A7 _, C+ N2 D# R- C這方面的研究，最早論文發表於英國Nature Biotechnology科學期刊，撰文者為德國Institut fur Pflanzgenetik und Kulturpflanzenforschung公司的Udo Conrad科學家。他們成功的利用轉基因技術，將Nephila clavipes蜘蛛絲蛋白基因轉至馬鈴薯及煙草上。; R& K( B" x' f* \

0 N1 v0 w0 _; W4 y1 T" _至於為何選擇馬鈴薯及煙草，主要是因為利用大面積種植之植物，來獲取絲蛋白的成本較低。另外，馬鈴薯在基因轉移、蛋白質的抽出上都要來的容易些，因為與細菌相反，植物不但能製造自己的氨基酸，而且轉移之絲蛋白基因被重組的可能性也較小。實驗結果顯示，其所培育出馬鈴薯內產生的蛋白質絲蛋白含量占總蛋白質量中的2%左右。% h6 J8 V5 R' a' A- v

; K6 R5 n9 B" ]7 r4 P1 W5. 化學合成蜘蛛絲
/ A& X+ k3 I" G0 C目前也有科學家試圖以化學合成的方式，模仿蜘蛛絲的組成元素和結構，研究發展蜘蛛絲高分子。雖然完全以人工方式合成出蜘蛛絲，有其可能性，但就目前合成蜘蛛絲技術的不成熟、蜘蛛絲製程複雜度與成本考量，利用生物基因科技要來的切實際些。
! W! C& Z& q3 a' F* P
4 T8 R. R) P  @; X/ K& S# s) c曾有國內某研究單位，宣稱能利用電場紡絲(利用導電性高分子之靜電式紡絲)，製得「再生蜘蛛絲」，並將其製程稱為「再生蜘蛛絲電場紡絲」。雖然此法所製得之纖維直徑可達60nm，媲美天然蜘蛛絲，但在強度、韌性上是否具有天然蜘蛛絲特質，足以稱為再生蜘蛛絲，有待商榷。0 T$ B7 ~( L7 X2 X. M7 d. J

' p+ z$ k0 X0 I! k' l七、蜘蛛絲的挑戰9 ]& L8 |# F) e# f& B. |( `
雖然以生物科技來大量仿製蜘蛛絲，是重要的研究方向之一，但在技術上科學家們也正面臨一系列挑戰。尤其是在商業化方面，路途仍遙遠。; Q; O7 I; K/ i8 @
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■ 量產與生產成本& T$ j/ o/ D8 t* F
雖然蜘蛛絲有著非常吸引人的應用途徑，但由於蜘蛛吐絲的量實在太少，加上蜘蛛非群居之個性，要如同蠶般同時大量飼養有其實際上之困難，所以目前蜘蛛絲仍無法大量生產。而各種仿製蜘蛛絲之方法，卻又有著成本過高之課題。就已轉基因山羊為例，一頭山羊每天約可產1.5公升之羊乳，但每公升又只能抽出0.5克之蛋白質，其成本可想而知。轉基因細菌則因其蜘蛛絲蛋白生成之過程需要大量之高價蛋白質培養液，無商業價值。
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' ]& ^( `8 J$ C& _- u0 Z■ 基因遺傳工程的安全性
% @  M, U* `  H% W目前，基因遺傳工程的安全性問題以食物原料與生物組織複製方面的討論較多，也較受重視。不可諱言應用於紡織領域之基因遺傳工程相關產品、技術，在危險性上要遠低於食物原料，但我們卻又不能保證科學家在進行基因轉移後，不會製造出怪山羊。所以，就算是在安全性極高的情況下對基因動手腳，真的也不得不注意其安全性，必竟我們就是因為不了解而不斷地進行實驗，來驗證可行性的。6 S, S) X8 W. w6 P6 j& U$ ~

! }+ o- h9 @1 d■ 纖維強度尚待改善
/ P: c; i; {1 C: T2 X" ?9 K8 L/ B以基因轉碼方式所生產之蜘蛛絲，無論是將基因嵌入細菌、酵母或是動、植物細胞中，其所提煉出來的蜘蛛絲，一直有著纖維強度不足、過於脆弱的問題。Nexia Biotechnologies公司之實驗顯示在抽出蜘蛛絲蛋白後，雖然能成功製出外表、彈性與天然蜘蛛絲非常類似之纖維，但人工蜘蛛絲強度卻只有天然蜘蛛絲20%至40%。雖然如此，Udo Conrad卻認為與其求取纖維強度，不如將以細菌提煉出蜘蛛絲纖維應用於需生物可分解的生醫材料上。
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& H; |: U+ e' A7 @5 A■ 拉絲條件控制0 H+ R9 j) P1 C
蜘蛛吐絲時是以類似液晶拉絲方法進行，完全不同於我們所熟知的化學纖維紡絲方式或液晶溶液紡絲紡。它不但能精確控制蛋白質，更能預先排列分子順序，而這完全不是現有化學纖維紡絲所能模仿的。, N' s+ y: J% [# c; p$ s
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■ 蜘蛛絲蛋白質結構與排序問題4 [- u. M+ g3 L: w; [2 a
目前，科學家已了解到蜘蛛絲蛋白質內部的胺基酸排列順序、構造，對於絲的組成與機能佔有舉足輕重之地位，但卻只掌握曳引絲20%左右的胺基酸排列順序，且只能模仿曳引絲化學成分組成中較簡單、具方向性且重複多次的部分排序。對於蜘蛛絲中較缺乏方向性的部分則礙於偵測技術，尚無法作深入的研究。另外，以Nexia Biotechnologies公司之實驗看來，因其只模仿出蜘蛛絲2種主要蛋白質中的一種，所以纖維無論在柔軟性及韌性都有待克服。  {  S" Z! U$ l- `& v$ n6 k) ~$ U* c

1 w& a# ~9 l! u( t/ A■ 蛋白質的改質機制# Q7 f/ x2 [- |6 t( y
蜘蛛在吐絲時，所分泌的蛋白質通常會受到腺細胞的作用，進行某些化學改質作用。但目前科學家並不甚了解其整個機制。更由於細菌、動植物和蜘蛛改變蛋白質性質的方式並不完全相同，就算是儘量模仿蜘蛛之機制，但在仿製蜘蛛絲時仍會造成差異，無法完全模仿。尤其是某些合成絲蛋白質之過程中會使用到加熱方式，雖然能得到較易求得結果，但卻會因而改變了蛋白質的折疊方式。$ I' ]5 r" }+ l

" l' j! D3 S* }9 b5 v! `■ 蜘蛛絲使用壽命問題
: q# i# f7 m* M6 _  Z  a" ~蜘蛛絲對蜘蛛來說，只是獵捕食物的工具之一，在設計上並無結網後便要長期使用的打算。所以，一般蜘蛛絲在紫外線照射下會降解，使用壽命不長。而且蜘蛛在吐絲時，大氣中濕氣的多寡似乎也會影響蜘蛛網的品質與壽命。( |2 o2 Q. p/ T, I( i" Y

' G3 R$ z3 g7 f2 q  u1 m1 g八、結論
0 b1 x) u8 }2 @7 ?: B2 }由蜘蛛吐絲過程、絲的結構與特性上，我們不難發現蜘蛛在經過4億年的演化後，其製絲無論在效率及準確度上都堪稱一流，低能源、複合、液晶凝膠、精密控制可稱其為紡絲之最高境界。因為它只需要配合適當的溫度、在穩定的大氣壓下，以少量的水為溶劑，便能產出完美的纖維。蜘蛛吐絲的過程中的某些化學、物理變化，造就了神奇的纖維材料。未成束之蜘蛛單絲可細至奈米級(10～20nm)，噴口徑約在80nm左右，要比化纖廠的紡嘴來得精密，只是在製絲速度上，蜘蛛顯的慢工出細活。, G: W# x* F2 V8 Z. {* I; I

" s& r) B& h7 X/ q8 u反觀合成之化學纖維，需在高溫下運用大量資源且製程長，不但運用有害之觸媒，更會產出有毒之副產物，更不用提化學纖維不分解對環境的影響。基本上，仿蜘蛛絲的研究，製程上的模仿與研究對人類的貢獻，可能高於人們對最終產品的特異功能的需求。

Rika

好憎蜘蛛，不過佢D絲好似真係幾勁喎

kakeidevil

啱啱屋企捉左隻@@

mtvcmh

其實蜘蛛可以生存咁多個世紀5 W  m5 W7 |) u. K
應該有佢既利害之處

LT6565

Praise God!