蜘蛛是一種四億年前便存在於地球的古老生物，他不是昆蟲，而是節肢動物，專以昆蟲或小動物為食，其種類計有101科4萬餘種之多。它們都有8條腿、不但能拉絲結網，還能眼觀四方，而且都有毒牙。千萬別以為只要被任何一種蜘蛛咬一口，都有可能致命。事實上，除非有特殊的過敏體質，否則在四萬種不同的蜘蛛中，只有黑寡婦與棕色隱者兩種蜘蛛，會有致命的傷害力。" j; U. a q) ]& T7 J2 Z& \
( s) m" W, a, u. D% d一、謎樣的夢幻材 … 蜘蛛絲9 u) X; Y5 U1 |5 Y6 K4 Y) y. c
地球上會織網的蜘蛛有2萬多種，所吐出的絲是蜘蛛捕捉獵物的武器、跳躍、逃跑時的生命線，對科學家而言它則是不可思議的纖維材料。但科學家們在讚嘆之餘，仍苦於無法合成出任何足以媲美天然蜘蛛絲之纖維。 3 V v+ r" w: N' i( V 5 D. Z$ L2 s& `; C! @( B( ?1 }對於蜘蛛絲，我們已知它是目前生物界中最具韌性之蛋白質纖維，一般是由數十至數百根微絲抱合而成絲，兼具輕量、柔軟、彈性、生物可分解、生體適合性和自我組裝修補等特性。蜘蛛絲的主要成分為蛋白質胺基酸，其中60﹪化學成分是丙胺酸（Alanine）、甘胺酸(Glycine)，其他則是由20餘種次要胺基酸組合而成的，也有某些蜘蛛絲化學成分多達300種以上，非常的複雜，目前無法以人工方式加以完全合成仿製。 / J% S1 m4 y, H& f4 t- i1 J i4 ?; r5 L! a' N8 L7 d, `" |; O6 n二、蜘蛛吐絲的謎團/ S3 r, F, Q# _/ X
■ 蜘蛛奇妙的乾式紡絲 7 k# X/ }8 E: @蜘蛛吐絲的第一個特徵是蜘蛛體內所生成的胺基酸在絲囊內時呈液態狀，在吐出與空氣接觸呈纖維狀的同時，水分會快速散去，進而形成固狀結晶的非水溶性蜘蛛絲。說穿了也就是乾式紡絲。 & k1 E+ l" d! E/ I: a目前我們謹知，絲囊內呈液態狀水溶性的胺基酸蛋白分子鏈(3萬分子量的小蛋白質)並未形成結晶，所以沒有固定的排列方式。只有在水溶性的蛋白質蛛絲溶液受到蜘蛛腹部的壓力，被擠壓通過腺體前狹窄的紡管時，蛋白分子鏈才會因為受高剪切力作用而順項排列成液晶態溶液。吐絲時液晶態溶液通過紡口，因水份的散去蛋白分子鏈會轉移成含有不溶性摺疊β-sheet結晶而成之蜘蛛絲。; o2 k# X2 l& i$ R3 Z z$ z! b
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■ 常溫常壓下紡絲 ' ~# s% D& Q. X蜘蛛在吐絲時還有另外一項特點，就是它和蠶一樣能在常溫常壓下製絲。但不同的是，蜘蛛絲的玻璃轉移溫度(Tg)非常低，甚至能在零下40℃極為寒冷的環境下吐絲結網。蜘蛛能在室溫下輕易紡出不溶性解具韌性之纖維製程，為需高溫的化學紡絲製程所不及，令科學家稱羨。& j' C8 C, b9 K; J! s( o$ O, J
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■ 只需以水為溶劑' p* k" z6 Q0 @! Y1 Y3 {& g
蜘蛛在不同溫度、溼度下所吐出的絲會有些許差異，但特殊的是只需以水為溶劑，蜘蛛便能順利吐絲。蜘蛛能先在體內腺體水中合成出十分濃縮的絲蛋白質水溶液，再利用他紡出纖維來。目前謹知水分對於胺基酸在聚合成絲後的強韌度影響很大。但現有之技術仍無法模仿出此蛋白質水溶液，只能使用強烈的化學溶劑，但如此一來會破壞了蛋白質的折疊方式。3 X5 o3 R F* e, R
! z3 V- i0 X# _7 U9 N/ M0 s■ 精密的紡絲過程控制 ` N- r+ t. B) J! ?! U. \4 U' p我們謹知，蜘蛛吐絲的過程控制是造就絲品質的重要關鍵。至於吐絲過程與機制，很遺憾的目前尚無法完全知曉，具關鍵性的拔絲技巧，現行科技技術也無法模仿。 ! M! a* y. O9 t8 m一般蜘蛛吐絲是利用紡絲器(Spinneret)上之噴口(Spigot)排出，但視蜘蛛種類及需求不同，其紡絲器通常有3~4對，其內擁有5~8個紡嘴板。若再加上每個紡嘴板上有200~300個噴口，算來蜘蛛有著非常強的紡絲能力。若簡單地將蜘蛛吐絲過程，對照化纖廠裡抽絲設備，蜘蛛的「紡絲器」便類似於「紡嘴」，不同的是蜘蛛身上每個紡絲器各有其相對應的腺體功能，各有所司，分工精良 * @% s* s% i# \通常一個紡績器上有數百個小孔，經由這些孔可抽出數百條的小絲。此時之絲蛋白質分子量大約是原來液態蛋白質分子量的10倍，甚至高至20~30萬。接下來蜘蛛會利用它那有力的鉤爪拉扯抽出後經櫛器刷毛整理，使部份蛋白分子鏈能呈現皺摺狀整齊地排列在一起，再藉側鏈氫鍵結合的作用力，形成一種具高抗拉強度的結晶絲，然後將其放置至適當的位置上，構築成蜘蛛網。 % p0 T. W$ Z! U$ c1 P7 _9 _1 c , H$ H5 r, Z" s0 O! ]( b■ 聰明的酸化處理 $ M3 O- T2 f! P! p" Z丹麥科學家對「十字園蜘蛛」的吐絲過程進行研究後發現，其實蜘蛛會利用酸來使自己的絲變得堅韌。因為其蜘蛛絲蛋白在流經導管(Duct)溝槽時，體內某種特殊細胞會自動抽取蜘蛛絲蛋白水分內的氫原子，在將其集中形成酸浴後，蜘蛛會利用滲透過程對吐出的絲進行酸化處理。以一程序讓蜘蛛絲蛋白接觸到酸時，會折疊起來相互形成橋樑結構，從而增強硬度。3 p" e; v( h R0 I& j
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三、 蜘蛛絲結構, J0 v, s7 ?$ d) M
■ 蜘蛛不重視品質管制的結果，成就了夢幻材料 i, H6 l' B% @, }
科學家們在摸索蜘蛛絲的蛋白質成分的同時，對於蜘蛛絲結構也同樣的充滿疑惑。美國科學家Lynn Jelinski，曾經以D-NMR(氘－核磁共振儀)來分析蜘蛛絲，發現蜘蛛絲蛋白丙胺酸內，存在著胺基酸規則排列與不規則兩大區域。另外，蜘蛛吐出來的絲常常是粗細不定的。這意味著蜘蛛吐絲時，是缺乏品管概念還是它另有目的呢? $ s9 v$ E$ H; H O其實固體狀的蜘蛛絲內呈不規則糾結狀的甘胺酸蛋白分子鏈，是其具有彈性的原因。而另一種規則的2nm左右的丙胺酸結晶性蛋白分子鏈，以及50nm左右的非週期性規則排列分子鏈，則可能是其強度的來源。實驗證明吐絲越快，施力越強，其皺摺狀分子鏈形成的結晶構造也就越多，其強度也會增大。但實際上蜘蛛絲的機械性質並不遵守一般應力與應變之線性關係。& J4 J( y. C7 @' q |& b9 p2 c _
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■ 高強韌度的蜘蛛絲從何而來 ) o! u! ?. L; ^5 x' i- p由於蜘蛛絲令人稱羨的強韌，讓不少科學家急於解開其材料結構之謎，然而事實卻沒想像中這麼單純。蜘蛛絲為三重β-摺疊立體結構，微纖分子間有極強之氫鍵引力。結晶區的絲蛋白分子結構存在型式則是以順纖維軸向或不順著纖維軸向排列著「反平行(摺疊鏈片晶型」(Plearedβ-sheet)。非晶區則是由甘氨酸為主的絲蛋白分子所構成。在驚訝其胺基酸存有排列與不規則兩大區域之餘，一般學說認為蜘蛛絲的韌性可能來自於其以氫做鍵結如拉鍊般的Plearedβ-sheet立體結構，但卻不太了解其生成原因細節。 6 d, V- W! a) n5 p; t" N$ ?1 T% `7 V- H2 C- G
四、蜘蛛絲的特異功能4 Y( R1 Z' y" P- a0 ~
■ 已知最為強韌的蛋白纖維 3 F7 B# K, b- ]蜘蛛絲可說是目前已知最具韌性的一種纖維，根據研究顯示，蜘蛛縱絲的拉伸強度可達同直徑鋼絲的5倍，如果一同接受拉力實驗，扯斷蜘蛛絲所需的能量可比扯斷鋼絲的能量足足大上百倍，且可以延伸約20~27%而不會斷裂，而鋼的延伸率只有1%。實驗證明，若蜜蜂以30公里的時速撞上蜘蛛絲，它會恢復原狀且不變形，韌性十足。更重要的是其重量只有人類頭髮的十分之一。& m9 ]% }9 D. u$ Z
,因此文之下半部份我沒post出來(太長,怕大家悶.....)