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發表於 2005-10-24 05:49 PM
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蜘蛛絲的奧秘(原來蜘蛛絲咁犀利)
蜘蛛是一種四億年前便存在於地球的古老生物，他不是昆蟲，而是節肢動物，專以昆蟲或小動物為食，其種類計有101科4萬餘種之多。它們都有8條腿、不但能拉絲結網，還能眼觀四方，而且都有毒牙。千萬別以為只要被任何一種蜘蛛咬一口，都有可能致命。事實上，除非有特殊的過敏體質，否則在四萬種不同的蜘蛛中，只有黑寡婦與棕色隱者兩種蜘蛛，會有致命的傷害力。
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一、謎樣的夢幻材 … 蜘蛛絲) {, A* E3 }+ @0 P7 j
地球上會織網的蜘蛛有2萬多種，所吐出的絲是蜘蛛捕捉獵物的武器、跳躍、逃跑時的生命線，對科學家而言它則是不可思議的纖維材料。但科學家們在讚嘆之餘，仍苦於無法合成出任何足以媲美天然蜘蛛絲之纖維。
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: i4 H' f6 D2 v$ A) l5 W. U對於蜘蛛絲，我們已知它是目前生物界中最具韌性之蛋白質纖維，一般是由數十至數百根微絲抱合而成絲，兼具輕量、柔軟、彈性、生物可分解、生體適合性和自我組裝修補等特性。蜘蛛絲的主要成分為蛋白質胺基酸，其中60﹪化學成分是丙胺酸（Alanine）、甘胺酸(Glycine)，其他則是由20餘種次要胺基酸組合而成的，也有某些蜘蛛絲化學成分多達300種以上，非常的複雜，目前無法以人工方式加以完全合成仿製。$ J/ d; i2 d( ?# G# D% A
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二、蜘蛛吐絲的謎團
7 M `& M/ y2 z' }■ 蜘蛛奇妙的乾式紡絲7 O& K6 H1 C2 R
蜘蛛吐絲的第一個特徵是蜘蛛體內所生成的胺基酸在絲囊內時呈液態狀，在吐出與空氣接觸呈纖維狀的同時，水分會快速散去，進而形成固狀結晶的非水溶性蜘蛛絲。說穿了也就是乾式紡絲。- ^8 _8 c; J: P y; R0 | z7 q
目前我們謹知，絲囊內呈液態狀水溶性的胺基酸蛋白分子鏈(3萬分子量的小蛋白質)並未形成結晶，所以沒有固定的排列方式。只有在水溶性的蛋白質蛛絲溶液受到蜘蛛腹部的壓力，被擠壓通過腺體前狹窄的紡管時，蛋白分子鏈才會因為受高剪切力作用而順項排列成液晶態溶液。吐絲時液晶態溶液通過紡口，因水份的散去蛋白分子鏈會轉移成含有不溶性摺疊β-sheet結晶而成之蜘蛛絲。
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■ 常溫常壓下紡絲
- n# R" k- k* K蜘蛛在吐絲時還有另外一項特點，就是它和蠶一樣能在常溫常壓下製絲。但不同的是，蜘蛛絲的玻璃轉移溫度(Tg)非常低，甚至能在零下40℃極為寒冷的環境下吐絲結網。蜘蛛能在室溫下輕易紡出不溶性解具韌性之纖維製程，為需高溫的化學紡絲製程所不及，令科學家稱羨。
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/ S0 m7 ]% G4 @& e- @■ 只需以水為溶劑
7 [2 |1 I) p4 E3 b蜘蛛在不同溫度、溼度下所吐出的絲會有些許差異，但特殊的是只需以水為溶劑，蜘蛛便能順利吐絲。蜘蛛能先在體內腺體水中合成出十分濃縮的絲蛋白質水溶液，再利用他紡出纖維來。目前謹知水分對於胺基酸在聚合成絲後的強韌度影響很大。但現有之技術仍無法模仿出此蛋白質水溶液，只能使用強烈的化學溶劑，但如此一來會破壞了蛋白質的折疊方式。& a; y7 [! j& y& ^+ S4 x
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■ 精密的紡絲過程控制
! {. H. N, ]- P* }: }# u; X我們謹知，蜘蛛吐絲的過程控制是造就絲品質的重要關鍵。至於吐絲過程與機制，很遺憾的目前尚無法完全知曉，具關鍵性的拔絲技巧，現行科技技術也無法模仿。
- h% K, c1 g5 ? z4 ]1 c一般蜘蛛吐絲是利用紡絲器(Spinneret)上之噴口(Spigot)排出，但視蜘蛛種類及需求不同，其紡絲器通常有3~4對，其內擁有5~8個紡嘴板。若再加上每個紡嘴板上有200~300個噴口，算來蜘蛛有著非常強的紡絲能力。若簡單地將蜘蛛吐絲過程，對照化纖廠裡抽絲設備，蜘蛛的「紡絲器」便類似於「紡嘴」，不同的是蜘蛛身上每個紡絲器各有其相對應的腺體功能，各有所司，分工精良8 Y9 x: \! b9 J& j: y* V/ d
通常一個紡績器上有數百個小孔，經由這些孔可抽出數百條的小絲。此時之絲蛋白質分子量大約是原來液態蛋白質分子量的10倍，甚至高至20~30萬。接下來蜘蛛會利用它那有力的鉤爪拉扯抽出後經櫛器刷毛整理，使部份蛋白分子鏈能呈現皺摺狀整齊地排列在一起，再藉側鏈氫鍵結合的作用力，形成一種具高抗拉強度的結晶絲，然後將其放置至適當的位置上，構築成蜘蛛網。
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■ 聰明的酸化處理
. u, j' N! m6 X丹麥科學家對「十字園蜘蛛」的吐絲過程進行研究後發現，其實蜘蛛會利用酸來使自己的絲變得堅韌。因為其蜘蛛絲蛋白在流經導管(Duct)溝槽時，體內某種特殊細胞會自動抽取蜘蛛絲蛋白水分內的氫原子，在將其集中形成酸浴後，蜘蛛會利用滲透過程對吐出的絲進行酸化處理。以一程序讓蜘蛛絲蛋白接觸到酸時，會折疊起來相互形成橋樑結構，從而增強硬度。
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三、 蜘蛛絲結構+ T' x4 |$ B, _
■ 蜘蛛不重視品質管制的結果，成就了夢幻材料
" T) I% L2 T" M/ P! x科學家們在摸索蜘蛛絲的蛋白質成分的同時，對於蜘蛛絲結構也同樣的充滿疑惑。美國科學家Lynn Jelinski，曾經以D-NMR(氘－核磁共振儀)來分析蜘蛛絲，發現蜘蛛絲蛋白丙胺酸內，存在著胺基酸規則排列與不規則兩大區域。另外，蜘蛛吐出來的絲常常是粗細不定的。這意味著蜘蛛吐絲時，是缺乏品管概念還是它另有目的呢?" w0 q( O# ~ i* `* s
其實固體狀的蜘蛛絲內呈不規則糾結狀的甘胺酸蛋白分子鏈，是其具有彈性的原因。而另一種規則的2nm左右的丙胺酸結晶性蛋白分子鏈，以及50nm左右的非週期性規則排列分子鏈，則可能是其強度的來源。實驗證明吐絲越快，施力越強，其皺摺狀分子鏈形成的結晶構造也就越多，其強度也會增大。但實際上蜘蛛絲的機械性質並不遵守一般應力與應變之線性關係。
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■ 高強韌度的蜘蛛絲從何而來1 j7 _+ g j+ x9 y
由於蜘蛛絲令人稱羨的強韌，讓不少科學家急於解開其材料結構之謎，然而事實卻沒想像中這麼單純。蜘蛛絲為三重β-摺疊立體結構，微纖分子間有極強之氫鍵引力。結晶區的絲蛋白分子結構存在型式則是以順纖維軸向或不順著纖維軸向排列著「反平行(摺疊鏈片晶型」(Plearedβ-sheet)。非晶區則是由甘氨酸為主的絲蛋白分子所構成。在驚訝其胺基酸存有排列與不規則兩大區域之餘，一般學說認為蜘蛛絲的韌性可能來自於其以氫做鍵結如拉鍊般的Plearedβ-sheet立體結構，但卻不太了解其生成原因細節。" F- e$ m+ h+ U* b2 t1 o1 E
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四、蜘蛛絲的特異功能9 n- P L8 z! w8 s1 h
■ 已知最為強韌的蛋白纖維' j h9 h7 o# z7 Z
蜘蛛絲可說是目前已知最具韌性的一種纖維，根據研究顯示，蜘蛛縱絲的拉伸強度可達同直徑鋼絲的5倍，如果一同接受拉力實驗，扯斷蜘蛛絲所需的能量可比扯斷鋼絲的能量足足大上百倍，且可以延伸約20~27%而不會斷裂，而鋼的延伸率只有1%。實驗證明，若蜜蜂以30公里的時速撞上蜘蛛絲，它會恢復原狀且不變形，韌性十足。更重要的是其重量只有人類頭髮的十分之一。& ^' s9 l7 c! C4 C9 h3 ]9 t; D2 j
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■ 足以攔截747噴射機的黏性
; @; S/ Y' O J& K X蜘蛛另一個令人驚訝之處是牠能吐出不同種類的絲。一般蜘蛛在結網時，會先構築放射狀骨架絲線，科學家稱其為縱絲。縱絲主要的功用是支撐蜘蛛網的結構，用以作為框架，強度非常的大但是不具有黏性。在骨架完成後，蜘蛛會接著以反時鐘的方式織造圓形螺旋蛛網，也就是橫絲。若仔細觀察，會發現橫絲上有似水滴狀的凸起珠狀物，稱之為黏珠，是蜘蛛獵捕食物的關鍵。2 u; l! L- _ y+ Z
蜘蛛絲上密密麻麻佈滿的黏珠，是由4%為黏性物質以及80%的水所組成，其黏性能讓誤闖入之昆蟲難以脫身。至於蜘蛛橫絲到底有多黏呢？科學家的比喻是這樣的，若能有鉛筆般粗蜘蛛絲來結成網，即可攔截住一架飛行中的747噴射機。 當然，要有這般能耐，光有黏性是不夠的，尚須有韌性。
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■ 能承受撞擊力的彈性% L( [6 `! {+ ^% B+ ]
為何蜘蛛網可以承受撞擊力而不受損害呢?關鍵在於水分。一般蜘蛛網中約有750個珠絲交叉連接點，為保護、加強這些連接點，蜘蛛絲上80%的水分會形成薄膜，包住網中的連接點，使其中的絲糾結、穩固，並讓蜘蛛網在承受撞擊時不致於受損害。簡單的說，豐富的水分讓蜘蛛絲具有絕佳的柔軟度與彈性，再與黏性相輔相成，獵捕昆蟲萬無一失。另外值得一提的是蜘蛛絲不同於一般的彈性材料有固定楊氏係數(Young's Modulus)，反而是會隨著應力或應變的增加而增加。因此，蜘蛛絲斷裂應變很大，不易斷裂。
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$ E/ ~# [' J; w( V' Y9 G■ 動能轉化成熱能8 F0 u) T8 C( o% p0 T
為了防止獵物在蜘蛛網上掙扎時會扯破了蜘蛛網，蜘蛛絲能將昆蟲掙扎的動能轉化成熱的形式吸收、發散。至於能量吸收的程度，一般預估蜘蛛絲能將70﹪的動能轉化成熱能，高能量吸收的特性不得不令人驚嘆。. [/ c4 L3 T* b
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■ 無法解釋的遇水超收縮現象1 F" T! i( l5 ^
蜘蛛絲遇溶劑或水會有超收縮的特性是另一個讓科學家急於解開的謎團，至於其收縮量則隨蜘蛛品種和溶劑性質而變。就拿Nephila clavipes蜘蛛來說，其曳引絲在遇水後直徑會由2μm膨脹為4μm，但長度會縮短一半。通常乾蜘蛛絲非常強韌，斷裂伸度約35﹪，然而在濕的狀態下，斷裂伸度高達300﹪。一般認為這是蜘蛛絲內部分子與水氣相互作用的結果，為何遇水會發生超收縮的現象，則仍有待研究，只是已有科學家認為可應用此特性於高敏感度的濕氣偵測器上。但奇怪的是，蜘蛛絲的韌性還是要依賴水的存在，烤乾的蜘蛛絲反而會變脆，所以蜘蛛絲仍需在含有水分的空氣或環境中使用。
( k9 ]. A5 \7 S雖然受水分限制，蜘蛛蛋白卻有著另一項特異功能是纖維的不透水，歐洲甚至有種水蜘蛛，能利用蜘蛛絲不透水的特性，在水中結網。此種蜘蛛絲甚至在結成類似於透明的潛水袋的蜘蛛網時，夠抓住氣泡、儲存空氣以供蜘蛛呼吸。
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2 e* q2 ^& B6 [6 M■ 生物可分解性: K& T1 ~$ D, P! c3 M
蛛蛛絲是一種由胺基酸自然生成的蛋白纖維，不但能以最少能源進行自然合成、紡絲，就連最終產品絲網都能在自然環境中生物降解，不產生有害物質，對生態環境不造成影響。另外，天然蜘蛛絲擁有生體適合性且無毒，是生醫上的好材料。至於其他特性，則綜合整理於下表。
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蜘蛛絲特性
+ B0 D5 E9 I" o- H( a& O物理/ K& L1 L/ c7 a( e4 X% E: U5 d7 e# N
化學
1 Z8 o2 G4 m( v8 b8 R5 X生物
3 Y; a+ N4 P: {拉伸強度# o; v: g% R! Z7 V5 X8 N9 `# {
彈性
5 H6 n0 ~- M+ N+ c: J1 _耐熱性 X% V* c o: M1 [& ?
耐水性
3 p$ e, l- F1 u* y9 f" t遇水收縮
8 l: c- S2 C$ q+ q7 r熱能轉換
& }4 o5 K0 @) H' A+ S$ c耐化學藥品性
( t$ W8 z$ \5 H遇水收縮2 H4 h5 [ w* ~$ Y! k( j
抗菌性1 }; V; S+ d- m: L, r4 W
非抗原性6 G4 z. A" [: w+ `
抗菌性
6 I4 Z5 r3 P$ u5 e- w5 {7 K, ]" X生體適合性
# s# `' j; c8 v4 w, ?; Q: q7 q生物可分解
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五、蜘蛛絲的應用領域
* _9 L9 R- C4 c5 m! {/ F" U( W蜘蛛絲會如此吸引科學家注意，是因為其同時具有韌性、纖細、生物可分解性、輕質、具彈性、能吸收能量和自修補能力等等的特異功能，讓它能廣泛的運用於特殊材料上。蜘蛛絲最早商品化的產品是天文望遠鏡內準線，其後廣泛運用於槍枝瞄準器上準線。至於防彈衣之運用，則因蜘蛛絲過於柔軟而必須與其他材料複合，無法單獨使用。倒是具韌性、質輕與透濕防水機能，對防彈衣的改良值得期待。 V) H2 K9 f8 i6 T: j. \
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應用天文望遠鏡內準線之蜘蛛絲與準線形狀: \# h' H" o7 T# E& m
% ?& L# C# {4 p/ {2 `6 v8 z) l而目前最新之應用則為奈米尺寸導電線。日前，德國科學家利用紫外雷射脈衝均勻地縮減黑寡婦蜘蛛絲的直徑，順利將3～5μm直徑的蜘蛛絲縮減到100nm左右且強度不會降低，並將其纏繞在極細的導電金屬絲上製成強度極高的導線。並設計用電鍍方法直接把導電金屬鍍在蜘蛛絲上，從而可製成長度約1m的奈米導線。
4 Y* L g- `/ Y5 T& u' C4 X; G: _: V, h, x. x! i
蜘蛛絲的可能應用領域0 K3 m* T* x% s. s, a
纖維特性1 u; P3 p- b5 p0 k1 Q {/ k
可能運用9 r% K G9 q4 O! {. ^) b) n- A* P
透濕防水與柔軟度
8 P0 J3 m$ f% M/ }衣著紡織品、織物
# q- f" d. Y3 z. a5 \高韌性、輕量/ h M/ Q4 Y9 d* E3 }0 R
耐化學藥品性
7 F+ g4 `, P$ b' A7 q複合材料、耐高衝擊力材料
1 O' b6 }: H+ \* D2 Y/ A1 G8 [航太複合材料% z7 t% Z: n5 r. Y* S& U
軍事應用、防彈背心、繩索、釣魚線$ r( [" g% i( H
天文望遠鏡內準線- s5 G7 e2 x8 b2 t; F% X
能量吸收轉換! {+ J3 C! e4 B9 N; a
耐水性) Q( P- S5 g, Z: q2 z/ }& g
複合材料、耐高衝擊力材料: \* R5 m+ e3 ]
帆船、滑翔翼之風帆! J% Q' w" g/ t2 \, v7 G# |0 _7 r
生體適合性(生物相容性)) ~/ D( N9 n# j( N
抗菌
. }3 r; R! H: p! C$ d, W醫療用途. k" e. e4 j6 w* T
縫合線、人工韌帶、人工皮膚等外科植入材料7 C, F' X+ s& w4 F
奈米尺寸纖維
0 q7 m: ?1 p! ~人工眼角膜材料8 |0 z) g V z% H9 y
磁性和導電材料# ^$ x* ]3 U/ D+ Y+ w
遇水超收縮! S$ f8 u6 k- ]( c2 u; f* Q; Z' ~
高敏感度濕氣偵測器 |
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發表於 2005-10-24 11:14 PM
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,因此文之下半部份我沒post出來(太長,怕大家悶.....)7 q' Y- Y0 C: A( a" z3 J